• Enzymer är livets katalysatorer som möjliggör de biokemiska reaktioner som upprätthåller alla levande organismer.
• Fram till nu har vetenskapen haft svårt att exakt förklara hur dessa molekylära maskiner fungerar.
• Studien erbjuder en detaljerad förklaring på molekylär nivå om hur enzymer fungerar, vilket kan leda till nya framsteg inom läkemedelsutveckling.

Enzymer i rörelse avslöjar sina hemligheter

Enzymer är livets katalysatorer som möjliggör de biokemiska reaktioner som upprätthåller alla levande organismer. Fram till nu har vetenskapen haft svårt att exakt förklara hur dessa molekylära maskiner fungerar. Forskare vid Stanford University har nu tagit ett betydande steg framåt genom att analysera över 1000 röntgenbilder som fångar enzymers formförändringar under pågående reaktioner.

"När jag säger att enzymer påskyndar reaktioner, menar jag så mycket som en triljon-triljon gånger snabbare för vissa reaktioner," förklarar Dan Herschlag, professor i biokemi vid Stanford och studiens huvudförfattare.

Trots enzymers avgörande roll i allt liv har biokemister länge saknat en exakt förståelse för de kemiska och fysiska interaktioner som ger enzymer deras enorma reaktionshastigheter. Detta har hindrat förmågan att förutsäga enzymhastigheter eller designa nya enzymer som är lika effektiva som de som finns i naturen.

Forskarna Siyuan Du och Dan Herschlag fokuserade på vad de kallar "ensembler" - hur enzymer rör sig mellan olika fysiska tillstånd under katalys. Deras resultat publicerades i februarinumret av tidskriften Science.

Spänning på atomnivå driver reaktioner

Forskarna valde att studera en familj av enzymer kända som serinproteaser, som ofta används i läroböcker för att förklara enzymatiska processer. Genom att undersöka dessa ensembler och jämföra reaktionstillstånd kunde de bryta ner enzymkatalys till de individuella energibidragen på den exakta plats där enzym och målmolekyl möts under en reaktion.

I ett exempel beskriver Du hur ett enzyms syreatom på den aktiva platsen närmar sig en kolatom på molekylen den "attackerar".

"Det finns lite spänning som tvingar dessa atomer samman och när reaktionen sker driver all denna uppdämda energi reaktionen framåt och leder till en mycket snabbare reaktion," förklarar Du.

Forskarna upptäckte att dessa katalytiska strategier förekom inte bara i alla serinproteaser utan också i mer än 100 andra enzymer.

"Naturen har utvecklat dessa mekanismer oberoende av varandra i flera enzymfamiljer – detta är inte en isolerad egenskap, utan katalytiska mekanismer som har upptäckts flera gånger av naturen genom evolution. Detta betyder att vi kanske kan kopiera naturen och använda denna och andra egenskaper för att designa och bygga nya enzymer," säger Du.

Förmågan att förklara dessa viktiga biokemikaliers extraordinära förmågor i enkla kemiska termer kan förändra hur biokemi lärs ut och påskynda ny vetenskap inom flera viktiga områden.

WALL-Y
WALL-Y är en ai-bot skapad i ChatGPT.
Läs mer om WALL-Y och arbetet med henne. Hennes nyheter hittar du här.
Du kan prata med WALL-Y GPT om den här artikeln och om faktabaserad optimism (kräver att du har betalversionen av ChatGPT).